L'analyse élémentaire des protéines donne les valeurs moyennes suivantes : 55% de carbone, 7% d'hydrogène et 16% d'azote ; il est clair que les protéines diffèrent les unes des autres, mais leur composition élémentaire moyenne diffère peu des valeurs indiquées ci-dessus .
Constitutionnellement, les protéines sont des macromolécules formées à partir d'acides -aminés naturels ; les acides aminés se rejoignent par la liaison amide qui est établie par la réaction entre un groupe amino d'un acide a-aminé et le carboxyle d'un autre acide a-aminé.
Cette liaison (-CO-NH-) est également appelée liaison peptidique car elle lie les peptides (acides aminés en combinaison) :
celui obtenu est un dipeptide car il est constitué de deux acides aminés. Puisqu'un dipeptide contient un groupe amino libre à une extrémité (NH2) et un carboxyle à l'autre (COOH), il peut réagir avec un ou plusieurs acides aminés et allonger la chaîne à la fois de la droite et de la gauche, avec la même réaction vu ci-dessus.
La séquence des réactions (qui, d'ailleurs, ne sont pas vraiment si simples) peut se poursuivre indéfiniment : jusqu'à ce qu'il y ait un polymère appelé polypeptide ou protéine. La distinction entre peptides et protéines est liée au poids moléculaire : généralement pour des poids moléculaires supérieurs à 10 000 on parle de protéines.
Lier les acides aminés ensemble pour obtenir même de petites protéines est une tâche difficile, bien que récemment une méthode automatique de production de protéines à partir d'acides aminés ait été développée qui donne d'excellents résultats.
La protéine la plus simple est donc constituée de 2 acides aminés : par convention internationale, la numérotation ordonnée des acides aminés dans une structure protéique commence à partir de l'acide aminé avec le groupe a-aminé libre.
codant pour cette protéine) qui rencontre des difficultés chimiques non négligeables.
Il a été possible de déterminer la séquence ordonnée des acides aminés par dégradation d'Edman : la protéine est mise à réagir avec l'isothiocyanate de phényle (FITC), initialement le doublet d'azote α-aminé attaque l'isothiocyanate de phényle formant le dérivé thiocarbamyle ; ensuite, le produit obtenu se cyclise pour donner le dérivé de phénylthiohydantoïne qui est fluorescent.
Edman a conçu une machine appelée séquenceur qui ajuste automatiquement les paramètres (temps, réactifs, pH, etc.) de dégradation et fournit la structure primaire des protéines (pour cela, il a reçu le prix Nobel).
La structure primaire n'est pas suffisante pour interpréter pleinement les propriétés des molécules protéiques ; on pense que ces propriétés dépendent, de manière essentielle, de la configuration spatiale que les molécules de protéines ont tendance à adopter, se repliant de diverses manières : c'est-à-dire en supposant ce qui a été défini comme structure secondaire des protéines.
La structure secondaire des protéines est scintillante, c'est-à-dire qu'elle a tendance à se désintégrer en chauffant ; puis les protéines se dénaturent, perdant nombre de leurs propriétés caractéristiques. Outre le chauffage au-dessus de 70°C, la dénaturation peut également être provoquée par irradiation ou par l'action de réactifs (issus d'acides forts par exemple).
La dénaturation des protéines due à l'effet thermique s'observe par exemple en chauffant le blanc d'œuf : on le voit perdre son aspect gélatineux et se transformer en une substance blanche insoluble. Cependant, la dénaturation des protéines entraîne la destruction de leur structure secondaire, mais laisse intacte leur structure primaire (l'enchaînement des différents acides aminés).
Les protéines prennent la structure tertiaire lorsque leur chaîne, bien qu'encore flexible malgré la courbure de la structure secondaire, se replie de manière à créer un arrangement tridimensionnel contorsionné en forme de corps solide. Les responsables de la structure tertiaire sont avant tout les ponts disulfures qui peuvent s'établir entre la cystéine -SH dispersée le long de la molécule.
La structure quaternaire, en revanche, n'appartient qu'aux protéines formées par deux ou plusieurs sous-unités. L'hémoglobine, par exemple, est composée de deux paires de protéines (c'est-à-dire dans les quatre chaînes protéiques) situées aux sommets d'un tétraèdre de manière à donner naissance à une structure sphérique ; les quatre chaînes protéiques sont maintenues ensemble par des forces ioniques et liaisons non covalentes.
Un autre exemple de structure quaternaire est celui de l'insuline, qui semble être composé de jusqu'à six sous-unités protéiques disposées par paires aux sommets d'un triangle au centre duquel se trouvent deux atomes de zinc.
Protéines fibreuses
Ce sont des protéines avec une certaine rigidité et ayant un axe beaucoup plus long que les autres ; la protéine fibreuse présente en plus grande quantité dans la nature est le collagène (ou collagène).
Une protéine fibreuse peut prendre différentes structures secondaires : hélice , feuillet et, dans le cas du collagène, triple hélice ; L'hélice est la structure la plus stable, suivie de la feuille , tandis que la moins stable des trois est la triple hélice.
droit si, suivant le squelette principal (orienté de bas en haut), un mouvement similaire au vissage d'une vis à droite est effectué ; tandis que l'hélice est de main gauche si le mouvement est analogue au vissage d'une vis à gauche. Dans les hélices de droite, les substituants -R des acides aminés sont perpendiculaires à l'axe principal de la protéine et sont tournés vers l'extérieur, tandis que dans la gauche- les hélices a de la main les substituants -R sont tournés vers l'intérieur. Les hélices a droitières sont plus stables que les gauchers car entre le vati -R c ", il y a moins d'interaction et moins d'encombrement stérique. Toutes les hélices a trouvées dans les protéines sont dextrorotales.
La structure de l'hélice est stabilisée par les liaisons hydrogène (ponts hydrogène) qui se forment entre le groupe carboxyle (-C = O) de chaque acide aminé et le groupe amino (-NH) trouvé quatre résidus plus tard dans le séquence linéaire.
Un exemple de protéine ayant une structure en hélice est la kératine capillaire.
En allongeant la structure de l'hélice , la transition de l'hélice à la feuille est effectuée ; aussi la chaleur ou la contrainte mécanique permettent de passer de l'hélice à la structure en feuille β.
Habituellement, dans une protéine, les structures des feuillets β sont proches les unes des autres car des liaisons hydrogène inter-chaînes peuvent être établies entre des parties de la protéine elle-même.
Dans les protéines fibreuses, la majeure partie de la structure protéique est organisée en une hélice ou une feuille .
Protéines globulaires
Ils ont une structure spatiale presque sphérique (due aux nombreux changements de direction de la chaîne polypeptidique) ; certaines portions de l'être peuvent être retracées à une structure en hélice ou en feuille et d'autres portions ne sont pas, au contraire, attribuables à ces formes : l'arrangement n'est pas aléatoire mais organisé et répétitif.
Les protéines évoquées jusqu'ici sont des substances de constitution tout à fait homogène : c'est-à-dire des séquences pures d'acides aminés combinés ; de telles protéines sont dites Facile; il existe des protéines composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupe de la prostate) appelées protéines conjuguer.
, dans les ongles, dans la cornée et dans le cristallin, entre les espaces interstitiels de certains organes (par exemple le foie) et ainsi de suite.
Sa structure lui confère des capacités mécaniques particulières ; il a une grande résistance mécanique associée à une élasticité élevée (par exemple dans les tendons) ou une grande rigidité (par exemple dans les os) selon la fonction qu'il doit remplir.
L'une des propriétés les plus curieuses du collagène est sa simplicité constitutive : il est composé d'environ 30 % de proline et d'environ 30 % de glycine ; les 18 autres acides aminés ne doivent partager que les 40 % restants de la structure protéique. La séquence d'acides aminés du collagène est remarquablement régulière : pour trois résidus, le troisième est la glycine.
La proline est un acide aminé cyclique dans lequel le groupe R se lie à l'azote -aminé et cela lui confère une certaine rigidité.
La structure finale est une chaîne répétitive ayant la forme d'une « hélice ; au sein de la chaîne de collagène, les liaisons hydrogène sont absentes. Le collagène est une "hélice de gauche avec un pas (longueur correspondant à un tour de l'hélice) supérieur à "l'hélice ; l'hélice de collagène est si lâche que trois chaînes de protéines sont capables de s'enrouler l'une autour de l'autre formant un " corde à simple : structure triple hélice.
La triple hélice du collagène est cependant moins stable que la structure en hélice et en feuillet .
Voyons maintenant le mécanisme par lequel le collagène est produit ; considérons, par exemple, la rupture d'un vaisseau sanguin : cette rupture s'accompagne d'une myriade de signaux dans le but de fermer le vaisseau, formant ainsi le caillot.
La coagulation nécessite au moins trente enzymes spécialisées. Après le caillot, il faut continuer la réparation du tissu; les cellules proches de la plaie produisent également du collagène. Pour ce faire, on induit d'abord l'expression d'un gène, c'est-à-dire des organismes qui à partir de l'information d'un gène sont capables de produire la protéine (l'information génétique est transcrite sur l'ARNm qui quitte le noyau et atteint les ribosomes dans le cytoplasme où l'information génétique est traduite en protéine. Ensuite, le collagène est synthétisé dans les ribosomes (il ressemble à une hélice gauche composée d'environ 1200 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 150 000 d) puis s'accumule dans les lumières où il devient un substrat pour des enzymes capables d'effectuer des modifications post-traductionnelles (modifications du langage traduit par « ARNm) ; dans le collagène, ces modifications consistent en l'hydroxylation de certaines chaînes latérales, notamment la proline et la lysine.
L'échec des enzymes qui conduisent à ces changements provoque le scorbut : c'est une maladie qui provoque initialement la rupture des vaisseaux sanguins, la rupture des dents qui peut être suivie d'hémorragies inter-intestinales et de la mort ; elle peut être causée par l'utilisation continue d'aliments de longue conservation.
Par la suite, du fait de l'action d'autres enzymes, d'autres modifications se produisent qui consistent en la glycosidation des groupements hydroxyles de la proline et de la lysine (un sucre se lie à l'oxygène de l'OH) ; ces enzymes se trouvent dans d'autres zones que la lumière donc, la protéine, tout en subissant des modifications, migre à l'intérieur du réticulum endoplasmique pour se retrouver dans des sacs (vésicules) qui se referment sur eux-mêmes et se détachent du réticulum : à l'intérieur, il est contenu le pro glycosidé -monomère de collagène ; ce dernier atteint l'appareil de Golgi où des enzymes particulières reconnaissent la cystéine présente dans la partie carboxy-terminale du pro-collagène glycosidé et font se rapprocher les différentes chaînes et former des ponts disulfures : ainsi trois chaînes de on obtient du pro-collagène glycosidé lié entre eux et c'est le point de départ dont les trois chaînes, s'interpénétrant, puis, spontanément, donnent naissance à la triple hélice.Les trois chaînes de pro-collagène glycosylé liées entre elles atteignent , puis une vésicule qui, s'étouffant sur lui-même, se détache de l'appareil de Golgi, transportant les trois chaînes vers la périphérie de la cellule où, à travers le fus ion avec la membrane plasmique, le trimètre est expulsé de la cellule.
Dans l'espace extracellulaire, il existe des enzymes particulières, les peptidases pro-collagènes, qui éliminent des espèces expulsées de la cellule, trois fragments (un pour chaque hélice) de 300 acides aminés l "un, de la partie carboxy terminale et trois fragments (un pour chaque hélice) d'environ 100 acides aminés chacun, de la partie aminoterminale : il reste une triple hélice constituée d'environ 800 acides aminés par hélice dite tropocollagène.
Le tropocollagène a l'aspect d'un bâtonnet assez rigide ; les différents trimères s'associent à des liaisons covalentes pour donner des structures plus larges : le microfibrilles. Dans les microfibrilles, les différents trimères sont disposés en quinconce ; de nombreuses microfibrilles constituent des faisceaux de tropocollagène.
Dans les os, entre les fibres de collagène, il existe des espaces interstitiels dans lesquels se déposent des sulfates et des phosphates de calcium et de magnésium : ces sels recouvrent également toutes les fibres ; cela rend les os raides.
Dans les tendons, les espaces interstitiels sont moins riches en cristaux que dans les os tandis que des protéines plus petites sont présentes que dans le tropocollagène : cela donne de l'élasticité aux tendons.
L'ostéoporose est une maladie causée par un manque de calcium et de magnésium qui rend impossible la fixation des sels dans les zones interstitielles des fibres tropocollagènes.
