De la matrice extracellulaire à la posture. Le système conjonctif est-il notre vrai Deus ex machina ?

Edité par le Dr Giovanni Chetta

La MEC est généralement décrite comme étant composée de plusieurs grandes classes de biomolécules :

• Protéines structurales (collagène et élastine)
• Protéines spécialisées (fibrilline, fibronectine, laminine etc.)
• Protéoglycanes (aggrécanes, syndécanes) et glusaminoglycanes (hyaluronanes, chondroïtine sulfates, héparane sulfates, etc.)

Protéines structurelles

Les collagènes forment la famille de glycoprotéines la plus représentée dans le règne animal. Ce sont les protéines les plus présentes dans la matrice extracellulaire (mais pas les plus importantes) et sont les constituants fondamentaux des tissus conjonctifs proprement dits (cartilage, os, fascia, tendons, ligaments).
Il existe au moins 16 types différents de collagène, dont les types I, II et III sont les plus présents au niveau des fibrilles typiques (le type IV forme une sorte de réticulum qui représente le composant majeur des lames basales).
Les collagènes sont principalement synthétisés par les fibroblastes, mais les cellules épithéliales sont également capables de les synthétiser.
Les fibres de collagène interagissent en permanence avec une quantité énorme d'autres molécules de la matrice extracellulaire, constituant un continuum biologique fondamental pour la vie de la cellule.Les collagènes associés dans les fibrilles jouent un rôle prépondérant dans la formation et le maintien de structures capables de résister aux forces de tension, étant quasiment inélastique (les glucosaminglycans exercent une action de résistance à la compression). En quelque sorte le collagène est produit et remétabolisé en fonction de la charge mécanique et de ses propriétés viscoélastiques qu'il entraîne, comme nous le verrons dans le paragraphe « Viscoélasticité de le fascia", un grand impact sur la posture de l'homme. Comme une démonstration supplémentaire de la capacité du collagène à changer en fonction des influences environnementales, en supposant par exemple. Des degrés variables de rigidité, d'élasticité et de résistance, il existe des collagènes, définis par le terme FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple helices) capables de fonctionner fonctionnellement comme des protéoglycanes (décrits dans le paragraphe « Glucosaminoglycanes et protéoglycanes »).
Les fibres de collagène, grâce à leur enrobage de PG/GAG (protéoglycanes/glucosaminoglycanes) possèdent des propriétés de biocapteurs et de bioconducteurs : les charges électriques relatives se traduisent par une plus grande capacité à lier l'eau et à échanger des ions, donc une plus grande capacité électrique.
On sait que toute force mécanique capable de générer une déformation structurelle sollicite les liaisons intermoléculaires, produisant un léger flux électrique, c'est-à-dire la courant piézoélectrique (Athènes, 1969). Dans de tels cas, les fibres de collagène répartissent les charges positives sur leur surface convexe et les négatives sur la concave, se transformant ainsi en semi-conducteurs (elles permettent la circulation des électrons sur leur surface unidirectionnelle). Étant donné que l'énergie piézoélectrique (ainsi que l'énergie pyroélectrique générée par les contraintes thermiques) est neutralisée par les ions en circulation en un temps très court (environ 10-7 - 10-9 secondes), la disposition du PG / GAG sur le signal est déterminante pour la propagation du signal à la surface des fibrilles, de manière à jouer le rôle de "répéteurs" de l'impulsion électrique. En particulier, une périodicité longitudinale d'env. 64 nm (qui au microscope optique apparaît comme une traînée) permet une vitesse de propagation de l'impulsion égale à environ 64 m/s (correspondant à la vitesse de conduction des fibres nerveuses rapides) - Rengling, 2001. Le fort moment dipolaire des fibrilles de collagène et leur capacité de résonance (propriété commune à toutes les structures peptidiques), ainsi que la faible constante diélectrique des MEC, facilitent la transmission des signaux électromagnétiques.Ainsi, le réseau de collagène tridimensionnel et ubiquitaire possède également la particularité de conduire des signaux bioélectriques dans les trois dimensions de l'espace, basées sur l'arrangement relatif entre les fibrilles de collagène et les cellules, dans la direction afférente (de la MEC aux cellules) ou, inversement, efférente.
Tout cela représente un système de communication en temps réel avec les cellules MEC et de tels bio-signaux électromagnétiques peuvent entraîner d'importants changements biochimiques, par exemple, dans les os, les ostéoclastes ne peuvent pas « digérer » l'os piézoélectriquement chargé (Oschman, 2000).
Enfin, il faut souligner que la cellule, sans surprise, produit en continu et avec une dépense énergétique considérable (environ 70%) de la matière qu'il faut nécessairement expulser, le plus souvent par le stockage exclusif de protocollagène (précurseur biologique du collagène) dans des vésicules (Albergati, 2004).

La grande majorité des tissus des vertébrés nécessitent la présence simultanée de deux caractéristiques vitales : la force et l'élasticité. Un véritable réseau de fibres élastiques, situé à l'intérieur de la MEC de ces tissus, permet de revenir aux conditions initiales après de fortes tractions.Les fibres élastiques sont capables d'augmenter d'au moins cinq fois l'extensibilité d'un organe ou d'une partie de celui-ci. De longues fibres de collagène inélastiques sont intercalées entre les fibres élastiques avec la tâche précise de limiter la "déformation excessive due à la traction des tissus. L"élastine représente le composant principal des fibres élastiques. C'est une protéine extrêmement hydrophobe, longue d'environ 750 acides aminés, car le collagène est riche en proline et en glycine mais, contrairement au collagène, il n'est pas glyqué et contient de nombreux résidus d'hydroxyproline et non d'hydroxylisine. L'élastine apparaît comme un véritable réseau biochimique de forme irrégulièrement tridimensionnelle, composée de fibres et de lamelles qui imprègnent la MEC de tous les tissus conjonctifs. Elle se trouve en quantité particulièrement abondante dans les vaisseaux sanguins aux caractéristiques élastiques (c'est la protéine de la MEC plus présent dans les artères et représente plus de 50 % du poids sec total de l'aorte), dans les ligaments, dans le poumon et dans la peau. Dans le derme, contrairement à ce qui se passe avec le collagène, la densité et le volume d'élastine ont tendance à augmenter avec le temps, mais l'ancienne élastine apparaît généralement gonflée, presque gonflée, souvent avec un aspect fragmenté et avec une diminution du composant "amorphe" (Pasquali Rochetti et al, 2004). Les cellules musculaires lisses et les fibroblastes sont les principaux producteurs de son précurseur, la tropoélastine, sécrétée dans les espaces extracellulaires.

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